Liste complète
La lecture de ces thèses nécessite une redirection vers le site du dépôt institutionnel.
-
2004 — Structure-function analysis of the prosegment and the cysteine-rich domain of the proprotein convertase PC5A: its interaction with TIMP-2Résumé
Les convertases des proprotéines qui résident dans la voie de sécrétion sont des serine protéases de mammifères, apparentées par leur structure aux subtilisines bactériennes et à l’enzyme de la levure kexine. Comme ceux-ci, les convertases possèdent un peptide signal, un segment pro et une région catalytique conservée. De plus, ces protéases possèdent deux domaines supplémentaires, appelés domaines P et C-terminal qui sont absents chez les subtilisines mais présents chez la kexine. Le domaine C-terminal est unique à chaque convertase. Trois membres de la famille des convertases, furine, PACE4 et PC5 démontrent la présence d’un domaine riche en cysteine (CRD). La … Lire la suite