Chaperons moléculaires et repliement des protéines : l'exemple de certaines protéines de choc thermique - Arrigo, André-Patrick (M/S : médecine sciences)

(untitled) (SRMS: Société de la revue médecine/sciences, 2005)
Des conditions ou agents déstabilisant l'environnement cellulaire altèrent souvent le repliement des protéines. Suivant son intensité, ce phénomène peut induire une agrégation irréversible des protéines et entraîner la mort des cellules. Un mécanisme cellulaire de défense contre cette atteinte à l'intégrité des protéines existe, qui est conservé au cours de l'évolution. En effet, la cellule réagit aux stress altérant le repliement des protéines en activant l'expression d'un petit nombre de gènes codant pour des protéines spécialisées, les Hsp (heat shock proteins). Certaines de ces protéines ont des activités de chaperons moléculaires aidant au repliement des polypeptides ayant une structure altérée. Mais la cellule contient également des homologues de Hsp constitutifs, non induits par un stress, qui participent au contrôle de qualité des protéines. Ces Hsp constitutives sont impliquées dans le repliement des protéines après leur synthèse, dans l'assemblage de structures multiprotéiques dans le réticulum endoplasmique, dans le dépliement des polypeptides lors de leur passage à travers les membranes ou dans le masquage de certaines mutations altérant le repliement des protéines. Les pathologies neurodégénératives et cancéreuses sont données en exemple pour souligner le fait qu'une concentration élevée en Hsp peut, selon la maladie concernée, être bénéfique ou délétère pour la cellule.