Protéines prions : propriétés de repliement et d'agrégation - Bousset, Luc; Melki, Ronald (M/S : médecine sciences)

(untitled) (SRMS: Société de la revue médecine/sciences, 2005)
Le dépliement partiel ou le repliement alternatif d'une classe de polypeptides sont à l'origine d'événements fascinants dans la cellule : dans une conformation non native, ces polypeptides constitutifs, appelés prions, sont le vecteur d'une hérédité structurale. Ces polypeptides sont responsables d'une classe de maladies neurodégénératives chez les mammifères, et de l'apparition et la propagation de caractères phénotypiques chez la levure de boulanger. La nature du changement de conformation à l'origine de l'acquisition de propriétés infectieuses par un prion correctement replié, c'est-à-dire natif, n'est pas encore totalement connue. Les modèles mécanistiques qui peuvent rendre compte de cette hérédité structurale, ainsi que l'étendue du dépliement partiel ou du repliement alternatif des prions et leur agrégation en oligomères de masse moléculaire élevée sont présentés et discutés dans cet article. Les mécanismes potentiels de régulation de la propagation des prions par les chaperons moléculaires sont également développés.